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phospho-HSF1 (Ser326) 抗体 (YA6363)(PBS only)

MCE 国际站：phospho-HSF1 (Ser326) 抗体 (YA6363)(PBS only)

品牌：MedChemExpress (MCE)

货号：HY-P86671A

描述：磷酸化 HSF1 (Ser326) 抗体 (YA6363) 是一种兔源性非偶联 IgG 单克隆抗体，靶向磷酸化 HSF1 (Ser326)。

宿主：Rabbit

分子量：Predicted band size: 57 kDa

反应种属：Human, Mouse

蛋白数据库：Q00613

基因 ID：3297 [NCBI]

免疫原：KLH偶联的合成磷酸肽来源于人HSF1，位于Ser326氨基酸磷酸化位点附近 L(pS)PT

纯度：亲和纯化。

偶联：Non-conjugated

同型：IgG

性状：溶液

组分：以 PBS 缓冲液（pH 7.4）配制。

保存条件 & 期限：在-20°C下保存1年。避免反复冻融。

运输条件：使用蓝冰运输。

背景：功能：热休克因子 1 (HSF1) 作为主转录调控因子，在应激条件下维持细胞蛋白稳态[1][2]。机制上，HSF1 激活可诱导热休克蛋白 (HSPs) 表达，辅助蛋白折叠、防止错误折叠，并调控凋亡途径[3][2][1]。在代谢背景下，HSF1 通过 HSF1-CPT1a 通路调节脂质稳态，影响非酒精性脂肪肝 (NAFLD) 模型中的肝脂肪积累[4]。与其他同源物相比，HSF1 特异性激活 HSP 非依赖性应激反应的转录网络，包括在头颈鳞状细胞癌 (HNSCC) 中 FOXO3a-ΔNp63α-CDK4 通路[5]。在儿童肝母细胞瘤中，HSF1 水平升高与肿瘤侵袭性和低分化相关，其抑制可诱导凋亡并减少肿瘤生长[6]。HSF1 的药理调控通过激活剂或抑制剂可在实验中应用：抑制剂如 KRIBB11 或 PU-H71 可抑制 HSF1 依赖通路，降低癌症模型的增殖，而 HSF1 激活在神经退行性疾病研究中增强诱导性 HSP 表达[2][1][5][6]。HSF1 在疾病与正常生理中的差异性作用强调其作为同源物特异药物开发的价值，可选择性调控应激反应通路而不广泛影响相关转录因子[1][2][7]。因此，HSF1 既是细胞应激适应的关键机制节点，也是疾病建模和治疗探索的重要干预点[1][5][6]。 亚细胞定位：细胞核；细胞质；细胞核、核质；细胞质、核周区；细胞质、细胞骨架、纺锤体极；细胞质、细胞骨架、微管组织中心、中心体；染色体、着丝粒、动粒 异构体 & 翻译后修饰：Q00613 有两种异构体：Q00613-1：57260 Da (预测值)；Q00613-2：52881 Da (预测值)。磷酸化 (PubMed:10359787, PubMed:11583998, PubMed:26159920, PubMed:9499401)。在未受胁迫的细胞中发生磷酸化；这种磷酸化是组成型的，并与 HSF1 转录活性的抑制有关 (PubMed:16278218, PubMed:8940068, PubMed:8946918, PubMed:9121459)。MAPKAPK2 在 Ser-121 位点磷酸化；这种磷酸化促进 HSF1 与 HSP90 蛋白的相互作用，并抑制 HSF1 的同源三聚化、DNA 结合和转录激活活性 (PubMed:16278218)。GSK3B/GSK3-β对 Ser-303 位点的磷酸化以及 MAPK3 对 Ser-307 位点的磷酸化均参与抑制 HSF1 的转录活性，且该过程依赖于 RAF1 (PubMed:10747973, PubMed:12646186, PubMed:8940068, PubMed:8946918, PubMed:9121459, PubMed:9535852)。Ser-303 和 Ser-307 位点的磷酸化以 YWHAE 和 XPO1/CRM1 依赖的方式增加 HSF1 的核输出 (PubMed:12917326)。 Ser-307 的磷酸化是 Ser-303 磷酸化的先决条件 (PubMed:8940068)。根据 PubMed:9535852，Ser-303 在未受胁迫的细胞中不发生磷酸化。PLK1 可磷酸化 Ser-419；该磷酸化促进热休克后蛋白的核转位 (PubMed:15661742)。在热休克以及热休克反应的衰减和恢复期，该蛋白发生过度磷酸化 (PubMed:11447121, PubMed:12659875, PubMed:24581496)。Thr-142 发生磷酸化；该磷酸化增强热休克后 HSF1 的转录激活活性 (PubMed:12659875)。CAMK2A 可磷酸化 Ser-230；这种磷酸化作用增强了热休克后 HSF1 的转录激活活性 (PubMed:11447121)。MAPK12 对 Ser-326 位点的磷酸化作用增强了热休克后 HSF1 的核转位、同源三聚化和转录激活活性 (PubMed:15760475, PubMed:27354066)。PRKACA/PKA 对 Ser-320 位点的磷酸化作用促进了热休克后 HSF1 的核定位和转录活性 (PubMed:21085490)。MAPK8 对 Ser-363 位点的磷酸化作用发生在热休克时，诱导 HSF1 转位至核应激体并负调控其转录激活活性 (PubMed:10747973)。调控域内的 Ser-230、Ser-292、Ser-303、Ser-307、Ser-314、Ser-319、Ser-320、Thr-323、Ser-326、Ser-338、Ser-344、Ser-363、Thr-367、Ser-368 和 Thr-369 位点的基础磷酸化和应激诱导磷酸化均不参与 HSF1 亚细胞定位或 DNA 结合活性的调控；然而，它负调控 HSF1 的转录激活活性 (PubMed:25963659)。在有丝分裂早期，PLK1 可磷酸化 Ser-216 位点；这种磷酸化调节 HSF1 定位到纺锤体极，募集 SCF (BTRC) 泛素连接酶复合物诱导 HSF1 降解，从而影响有丝分裂进程 (PubMed:18794143)。磷酸酶 PPP2CA 以 IER5 依赖的方式使 HSF1 在 Ser-121、Ser-307、Ser-314、Thr-323 和 Thr-367 位点去磷酸化，导致 HSF1 介导的转录激活活性 (PubMed:26754925)；热休克后，HSF1 以 ERK2 依赖的方式被 SUMO1 和 SUMO2 修饰 (PubMed:12646186, PubMed:12665592)。SUMO1 在 Lys-298 位点进行 SUMO 修饰；热休克后发生 SUMO 化修饰，促进其定位至核应激体并增强 DNA 结合活性 (PubMed:11514557)。Ser-303 和 Ser-307 的磷酸化可能是 SUMO 化的先决条件 (PubMed:12646186, PubMed:12665592)；Lys-118 乙酰化；该乙酰化作用以 IER5 依赖的方式降低 (PubMed:26754925)。Lys-118、Lys-208 和 Lys-298 乙酰化；这些乙酰化作用以 EP300 依赖的方式发生 (PubMed:24581496, PubMed:27189267)。Lys-80 乙酰化；该乙酰化修饰在热休克时抑制 DNA 结合活性 (PubMed:19229036)。SIRT1 介导 Lys-80 位点的去乙酰化；该去乙酰化修饰增强 DNA 结合活性 (PubMed:19229036)；SCF (BTRC) 介导其泛素化，并在有丝分裂过程中，PLK1 介导 Ser-216 位点的刺激依赖性磷酸化后降解 (PubMed:18794143)。多聚泛素化 (PubMed:24581496)。在热休克时以及热休克反应的衰减和恢复期，均发生蛋白酶体降解 (PubMed:24581496)。 亚基：单体；在未受胁迫的细胞中，胞质内潜伏且转录不活跃的单体形式 (PubMed:11583998, PubMed:7623826, PubMed:7935376, PubMed:7935471, PubMed:8455624, PubMed:9222587, PubMed:9727490)。同源三聚体；在热休克等应激反应中，该蛋白发生同源三聚化并转位至细胞核，与热休克蛋白 (HSP) 基因启动子中的热休克元件 (HSE) 序列结合，获得转录活性 (PubMed:11583998, PubMed:26727489, PubMed:26754925, PubMed:7623826, PubMed:7935471, PubMed:8455624, PubMed:9222587, PubMed:9727490)。该蛋白 (以单体形式) 与 FKBP4 相互作用；这种相互作用发生在未受应激的细胞中 (PubMed:11583998)。该蛋白 (以单体形式) 在未受应激的细胞中与 HSP90 蛋白结合，形成多分子伴侣复合物；这种关联通过阻止 HSF1 同源三聚体化，使 HSF1 保持非 DNA 结合和转录失活状态 (PubMed:11583998, PubMed:15661742, PubMed:16278218, PubMed:9727490)。同源三聚体转录激活活性受蛋白质-蛋白质相互作用和翻译后修饰的调控 (PubMed:11583998, PubMed:15016915, PubMed:16554823, PubMed:26754925)。HSF1 与 HSP90AA1 相互作用；这种相互作用以 IER5 依赖的方式减弱，从而促进 HSF1 在细胞核内的积累、同源三聚体化和 DNA 结合活性 (PubMed:26754925)。 HSF1 (通过其同源三聚体形式的调控结构域) 是至少由 FKBP4、FKBP5、HSP90 蛋白、PPID、PPP5C 和 PTGES3 组成的大型热休克诱导的 HSP90 依赖性多分子伴侣复合物的一部分；这种结合维持 HSF1 同源三聚体 DNA 结合形式处于转录非活性状态 (PubMed:11583998, PubMed:16278218, PubMed:9727490)。HSF1 (通过其 BAG 结构域) 与 BAG3 相互作用；这种相互作用发生在正常细胞和热休克细胞中，以 BAG3 依赖的方式促进 HSF1 的核穿梭 (PubMed:26159920)。HSF1 (通过其同源三聚体和高磷酸化形式) 与 FKBP4 相互作用；这种相互作用发生在热休克时，存在于 HSP90 依赖性多分子伴侣复合物中 (PubMed:11583998)。优先以同源三聚体形式与 EEF1A 蛋白相互作用 (PubMed:15016915)。在热休克细胞中，应激变性蛋白与 HSF1 同源三聚体 DNA 结合形式竞争 HSP90 依赖性多分子伴侣复合物的结合位点，从而缓解 HSF1 介导的转录活性抑制 (PubMed:11583998)。优先以同源三聚体形式与 DAXX 相互作用；这种相互作用可解除热休克时 HSP90 依赖性多分子伴侣复合物对同源三聚体 HSF1 转录活性的抑制 (PubMed:15016915)。优先以 D 结构域与 JNK1 相互作用 (优先与高磷酸化形式相互作用)；这种相互作用发生在正常生长条件下以及热休克后立即发生 (PubMed:10747973)。优先以 D 结构域与 MAPK3 相互作用 (优先与高磷酸化形式相互作用)。这种相互作用发生在热休克时 (PubMed:10747973)。它与 IER5 (通过中心区域) 相互作用；这种相互作用促进 PPP2CA 诱导的 Ser-121、Ser-307、Ser-314、Thr-323 和 Thr-367 位点的去磷酸化以及 HSF1 的转录激活活性 (PubMed:25816751, PubMed:26496226, PubMed:26754925)。它存在于由 HSF1 同源三聚体、翻译延伸因子 eEF1A 蛋白和非编码 RNA 热休克 RNA-1 (HSR1) 组成的核糖核蛋白复合物中；这种复合物在热休克时形成，并刺激 HSF1 的 DNA 结合活性 (PubMed:16554823)。它 (通过转录激活结构域) 与 HSPA1A/HSP70 和 DNAJB1 相互作用；这些相互作用导致在热休克减弱和恢复期，热休克和 HSF1 诱导的转录活性受到抑制 (PubMed:7935376, PubMed:9222587, PubMed:9499401)。它通过 Ser-303 和 Ser-307 磷酸化形式与 YWHAE 相互作用；这种相互作用以 ERK 依赖的方式促进 HSF1 在细胞质中的隔离 (PubMed:12917326)。它与 IER5 和 PPP2CA 形成复合物 (PubMed:26754925)。它与 TPR 相互作用；这种相互作用在热休克后增强，并刺激 HSP70 mRNA 的输出 (PubMed:17897941)。它通过 N 端与 SYMPK 和 CSTF2 相互作用；这些相互作用发生在热休克期间 (PubMed:14707147)。通过转录激活结构域与 HSPA8 相互作用 (PubMed:9499401)。与 EEF1D 相互作用；这种相互作用发生在热休克启动子元件 (HSE) 序列处 (PubMed:21597468)。与 MAPKAPK2 相互作用 (PubMed:16278218)。与 PRKACA/PKA 相互作用 (PubMed:21085490)。通过转录激活结构域与 GTF2A2 相互作用 (PubMed:11005381)。通过转录激活结构域与 GTF2B 相互作用 (PubMed:11005381)。通过转录激活结构域与 TBP 相互作用 (PubMed:11005381)。与 CDK9、CCNT1 和 EP300 相互作用 (PubMed:27189267)。通过 N 端与 XRCC5 (通过 N 端) 和 XRCC6 (通过 N 端) 相互作用；这些相互作用是直接的，可阻止 XRCC5/XRCC6 异二聚体结合以及电离辐射 (IR) 诱导的非同源末端连接 (NHEJ) 修复活性 (PubMed:26359349)。与 PLK1 相互作用；这种相互作用发生在有丝分裂早期，在热休克后增强，但不调节 HSF1 同源三聚化和 DNA 结合活性 (PubMed:15661742, PubMed:18794143)。通过 Ser-216 磷酸化形式与 CDC20 相互作用；这种相互作用发生在有丝分裂期，且依赖于 MAD2L1，它通过阻断 SCF (BTRC) 泛素连接酶复合物的募集来阻止 PLK1 刺激的 HSF1 降解 (PubMed:18794143)。与 MAD2L1 相互作用；这种相互作用发生在有丝分裂期 (PubMed:18794143)。与 BTRC 相互作用；这种相互作用发生在有丝分裂期，在 Ser-216 位点发生刺激依赖性磷酸化后，诱导 BTRC 的泛素依赖性降解，该过程受 CDC20 抑制 (PubMed:18794143)。与 HSP90AA1 和 HSP90AB1 相互作用 (PubMed:26517842)。与 TTC5/STRAP 和 p300/EP300 形成复合物；这些相互作用增强了染色质结合的 HSF1 和 p300/EP300 组蛋白乙酰转移酶活性 (PubMed:18451878)

中文名：phospho-HSF1 (Ser326) 抗体 (YA6363)(PBS only)

同用名：HSF1(S326); HSF1(phospho S326); p-HSF1(phospho S326); Heat shock factor 1; Heat shock factor protein 1; Heat shock transcription factor 1; HSF 1; hsf1; HSTF 1; HSTF1; HSF1_HUMAN.

提供质量检测报告：Data Sheet、抗体使用指南

产品活性：phospho-HSF1 (Ser326) Antibody (YA6363) 是一个兔来源、无偶联标记、抗磷酸化 HSF1 (Ser326) 的 IgG 单克隆抗体。

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参考文献：
[1]. Breternitz W, et al. The HSF1-CPT1a Pathway Is Differentially Regulated in NAFLD Progression. Cells. 2022 Nov 4;11(21):3504.
[2]. Kumar S, et al. HSF1-mediated regulation of tumor cell apoptosis: a novel target for cancer therapeutics. Future Oncol. 2013 Oct;9(10):1573-86.
[3]. Fernandez-Funez P, et al. Launching Hsp70 neuroprotection: two drugs better than one. Cell Cycle. 2014;13(11):1657-8.
[4]. Meng F, et al. Drug design targeting active posttranslational modification protein isoforms. Med Res Rev. 2021 May;41(3):1701-1750.
[5]. Chin Y, et al. Targeting HSF1 for cancer treatment: mechanisms and inhibitor development. Theranostics. 2023 Apr 17;13(7):2281-2300.
[6]. Wang Y, et al. HSF1 activates the FOXO3a-ΔNp63α-CDK4 axis to promote head and neck squamous cell carcinoma cell proliferation and tumour growth. FEBS Lett. 2023 Apr;597(8):1125-1137.
[7]. Hurley EH, et al. Inhibition of Heat Shock Factor 1 Signaling Decreases Hepatoblastoma Growth via Induction of Apoptosis. Am J Pathol. 2023 Feb;193(2):148-160.