骨保护素（osteoprotegerin，OPG）是肿瘤坏死因子（tumor necrosis factor，TNF）受体家族的新成员，初于1997年被两个独立的实验室同时发现，也被称为破骨细胞抑制因子（ostelclastogenesis inhibitory factor，OCIF），具有抑制破骨细胞的功能。近年来，随着医学研究人员与分子生物学研究人员及药学研究人员的广泛深入的合作，人们已经发现骨保护素在骨代谢中的作用机制；除此之外，骨保护素还在类风湿性关节炎、骨质疏松、动脉粥样硬化、糖尿病、免疫系统疾病及肿瘤等疾病的治疗中也具有举足轻重的作用，临床应用十分广泛，越来越受到人们的重视。本文简要介绍骨保护素（OPG）的临床应用如下：

骨保护素（OPG）的发现、结构、功能及命名

骨保护素（OPG）早于1997年被两家实验室同时发现，命名为破骨细胞抑制因子（ostelclastogenesis inhibitory factor，OCIF），其他研究人员从不同的细胞系中行到肿瘤坏死因子受体样分子-1（tumor necrosis factor receptor-like molecule-1，TNFR-1）和滤泡树突状细胞受体-1（follicular dendritic cell receptor-1，FDCR-1），经DNA文库测序及氨基酸序列分析证明这些新的蛋白质分子都受同一基因编码，后经美国骨与矿物质研究协会提议研究制定化命名，于2000年2月8日将以往发现的骨保护素（OPG）、OCIF、TNFR-1、FDCR-1认定为一种因子的同名词，将此蛋白质命名为骨保护素（OPG），并且和RANK（receptor activator of NF-κB）、RANKL（receptor activator of NF-κB ligand）结合起来，RANK为膜受体名称，RANKL为配体名称，骨保护素（OPG）为诱饵受体名称。人类骨保护素（OPG）基因位于染色体8q23-24，为一种可溶性的分泌型糖蛋白。骨保护素（OPG）主要由三个部分组成，其氨基末端为富含半胱氨酸的配体结合域（CRD）；羧基末端肝磷脂结合位点以及中间的2个死亡域同源区（DDH），CRD之间通过链内及链间二硫键连接在一起形成二聚体。骨保护素（OPG）广泛存在于人体多种组织内，在肝、心、肺、肾、胃、小肠、皮肤、脑、脊髓及骨骼中均有较的表达。骨保护素（OPG）的表达受多种因素的调控如体内的一些激素和细胞因子如甲状旁腺激素、血小板衍生生成因子、Ca2+、肾上腺素等。

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