细胞迁移的那些事

“我们的研究结果表明，双胞胎蛋白和帽蛋白共同构成了一个＇分子钟＇，从而确保推动质膜的＇生产性＇肌动蛋白丝具有足够的肌动蛋白单体供应，而＇衰老的＇肌动蛋白丝不再推动肌动蛋白单体。质膜被拆卸。” Lappalainen说。

这项研究的主要作者Markku Hakala博士继续说：“这项研究强调了需要几种具有不同功能的蛋白质以协同方式起作用，以维持细胞中肌动蛋白网络的正常形态和功能。”

尽管进行了广泛的研究，但肌动蛋白单体在细胞中循环的精确机制仍然难以捉摸。这项新研究揭示了如何从肌动蛋白丝的末端去除帽盖蛋白，从而使其能够快速拆卸，从而为这一难题增加了重要的内容。这些发现也为进一步研究奠定基础，以了解肌动蛋白拆卸机制的异常如何导致严重的疾病和发育障碍。

赫尔辛基大学和巴黎雅克·莫诺德研究所的研究小组发现了一种促进细胞迁移的新分子机制。这项发现揭示了驱动癌细胞不受控制的运动的机制，并修改了细胞迁移的“教科书”观点。

细胞在我们体内的移动能力对于伤口愈合以及免疫细胞在我们的组织中巡逻以捕获细菌和病毒病原体至关重要。另一方面，细胞不受控制的运动是癌症侵袭和转移的标志。

驱动细胞迁移的机制是由蛋白质肌动蛋白组成的动态细丝的复杂网络。肌动蛋白以单体形式存在，但是像乐高积木一样，细胞中的肌动蛋白单体可以构建不同类型的丝状结构。肌动蛋白丝在细胞中的组织方式是，其快速伸长的正向末端面对质膜，而其负向末端远离质膜。肌动蛋白丝在其质膜上的两端伸长，从而在细胞迁移过程中产生将细胞前缘向前推动的力。为了维持足够的单体肌动蛋白亚单位供应以延长细丝，肌动蛋白丝必须在细胞中快速分解，并且据信发生在其负端。

发表在《自然细胞生物学》上的一项新研究表明，这种细胞迁移的“教科书观”需要修改。这项由赫尔辛基大学HiLIFE生物技术学院的Pekka Lappalainen教授领导的研究表明，保守的肌动蛋白结合蛋白Twinfilin可以有效地去除丝状末端的帽状蛋白。这也导致细丝从其“老化的”正端解聚，从而不再推动电池的前沿。在没有Twinfilin的情况下，肌动蛋白丝的回收减少了，丝降低了细胞边缘前进的效率，并且细胞迁移也变慢了。