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教授Matthew N. Rasband，他表示，“众所周知，AnkyrinG是轴突形成起始段必需的蛋白因子，没有这种轴突起始段，就不能完成神经细胞中的信息输出”，“目前发现的所有轴突起始段蛋白都需要AnkyrinG，因此如果这种蛋白缺失，那么轴突起始段就无法形成，神经信息无法传递。”
为了解答AnkyrinG如何达到合适的位置，行使功能的，文章的第一作者，贝勒医学院神经科学博士后研究员Mauricio Galiano，与Rasband一道，着手分析轴突起始段形成的机制，结果他们发现发育过程中，AnkyrinG总是准确出现在同一位点。
“这种蛋白进入轴突，然后就像是撞到墙壁一样，不能再往前走一步了”，Rasband说，“我们观察到，这种蛋白在非常接近细胞体的位置停了下来，开始装填。这说明在这一区域存在某种边界，或者屏障。”

为了进一步了解这种边界的特性，研究人员又进一步分析了，当干扰，或者去除这种边界后，AnkyrinG在不同区域聚集的情况。

在细胞培养小鼠模型中，研究人员沿着轴突移动不同距离的边界，这样他们能改变轴突起始段的长度，如果边界距离细胞的位置，比起始段长，那么边界就长，如果离的近，那么这个长度就会减少。
而当研究人员将边界完全移开，那么AnkyrinG就无法在合适的位置聚集，轴突起始段也无法形成。“我们开始预计，是有一种分子来募集AnkyrinG，但结果发现是一种边界屏障”，Rasband说，“这一发现意义重大，因为这表明不仅是轴突起始段，AnkyrinG蛋白发现的所有区域，都有可能具有相似的屏障机制。”
Rasband表示，在许多失序症，比如自闭症，或者癫痫，AnkyrinG负责形成的蛋白都出现了问题，因此了解这些分子机制，也许将为研发疾病治疗靶标，提供依据。
锚蛋白（Ankyrins）是一类广泛分布于细胞膜上，由多个锚蛋白重复序列（ANK）结构域构成的连接蛋白。在多种可兴奋细胞，包括神经细胞、心肌细胞以及骨骼肌细胞中，AnkyrinG不仅通过与细胞骨架蛋白和细胞黏附分子连接，参与细胞结构形成和分化，还能够直接与蛋白激酶和离子通道蛋白等胞膜蛋白连接，调节细胞内外离子交换以及电信号的生成和传导。研究认为AnkyrinG表达异常有可能成为某些可兴奋细胞相关疾病发病机制的一部分。

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