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Phospho-RICTOR (Thr1135) 抗体 (YA9810)

MCE 国际站：Phospho-RICTOR (Thr1135) 抗体 (YA9810)

品牌：MedChemExpress (MCE)

货号：HY-P810541

描述：磷酸化RICTOR（Thr1135）抗体（YA9810）是一种兔源性非偶联IgG重组单克隆抗体，靶向磷酸化RICTOR（Thr1135）。

宿主：Rabbit

分子量：Predicted band size: 192 kDa; Observed band size: 240 kDa 请注意：因蛋白存在修饰或聚体等情况，以实测为准，预测仅为参考。

反应种属：Human, Mouse

蛋白数据库：Q6R327

基因 ID：253260 [NCBI]

免疫原：合成的磷酸肽，对应于人类 RICTOR Thr1135 周围的残基。

敏感性：Endogenous

纯度：亲和纯化

偶联：Non-conjugated

修饰：Phosphorylated

同型：IgG

性状：溶液

组分：以 PBS（pH7.4）、0.1% BSA、40% 甘油、0.05% 叠氮化钠配制。

浓度：不同批次浓度可能有所不同，具体浓度请参见对应批次的COA。批次浓度查询

保存条件 & 期限：在-20°C下保存1年。避免反复冻融。

运输条件：使用蓝冰运输。

背景：功能：RICTOR 是雷帕霉素机制性靶标复合物 22 (mTORC2) 的组成分，该复合物可将生长因子的信号转导至参与增殖、细胞骨架组装、脂肪生成和合成代谢输出的通路中。响应生长因子刺激时，mTORC2 会磷酸化并激活 AGC 蛋白激酶家族成员，包括 AKTT (AKT1、AKT2 和 AKT3)、PKCC (PRKCA、PRKCB 和 PRKCE) 以及 SGK1。与 mTORC1 不同，mTORC2 对营养物质不敏感。在 mTORC2 复合物中，RICTOR 可能起到分子接头的作用。mTORC2 对 FKBP12-雷帕霉素不敏感的特性由 RICTOR 决定。mTORC2 在 AKT1 激活中发挥关键作用，可根据情境介导 AKT1 不同位点的磷酸化，如 Thr-450、Ser-473、Ser-477 或 Thr-479，促进 PDPK1/PDK1 对 AKT1 激活环上 Thr-308 的磷酸化，这是 AKT1 完全激活的前提。mTORC2 可催化 SGK1 的 Ser-422 位点以及 PRKCA 的 Ser-657 位点磷酸化 。mTORC2 复合物还会磷酸化多种参与胰岛素信号传导的蛋白，如 FBXW8 和 IGF2BP11 。mTORC2 作用于 Rho GTP 酶的上游，调节肌动蛋白细胞骨架，该过程可能通过激活一种或多种 Rho 型鸟嘌呤核苷酸交换因子实现。mTORC2 可促进血清诱导的应力纤维或 F-肌动蛋白的形成[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10]。 亚细胞定位：细胞膜；内质网膜；溶酶体膜 异构体 & 翻译后修饰：Phospho-RICTOR 存在 3 个异构体，Q6R327-1：氨基酸个数为 1708 个，分子量为 192218 Da (预测)；Q6R327-4：氨基酸个数为 257 个，分子量为 28988 Da (预测)；Q6R327-3：氨基酸个数为 1732 个，分子量为 195011 Da (预测)。可被 MTOR 磷酸化，属于 mTORC2 复合物的组成部分时发生该修饰。mTORC1 复合物下游的 RPS6KB1 可介导其 Thr-1135 位点磷酸化：RICTOR 的磷酸化会产生 14-3-3 蛋白的结合位点，从而抑制 mTORC2 信号通路。GSK3A 和 GSK3B 可介导其 Thr-1695 位点磷酸化，促进 RICTOR 的泛素化及后续降解。内质网应激时 GSK3B 可介导其 Ser-1235 位点磷酸化，抑制 mTORC2 信号通路。 亚基：雷帕霉素靶蛋白复合物 22 (mTORC2) 的的组分，该复合物由两个异源四聚体组成，每个四聚体包含 MTOR、MLST8、RICTOR 和 MAPKAP1/SIN1。

中文名：Phospho-RICTOR (Thr1135) 抗体 (YA9810)

同用名：PIA; mAVO3; KIAA1999; MGC39830; DKFZp686B11164; RICTOR

提供质量检测报告：Data Sheet、SDS、COA、抗体使用指南

产品活性：Phospho-RICTOR (Thr1135) 抗体 (YA9810) 是一个兔来源、无偶联标记、抗 Phospho-RICTOR (Thr1135) 的 IgG 重组单克隆抗体。

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参考文献：
[1]. Sarbassov DD, et al. Rictor, a novel binding partner of mTOR, defines a rapamycin-insensitive and raptor-independent pathway that regulates the cytoskeleton. Curr Biol. 2004 Jul 27;14(14):1296-302.
[2]. Sarbassov DD, et al. Phosphorylation and regulation of Akt/PKB by the rictor-mTOR complex. Science. 2005 Feb 18;307(5712):1098-101.
[3]. Dibble CC, et al. Characterization of Rictor phosphorylation sites reveals direct regulation of mTOR complex 2 by S6K1. Mol Cell Biol. 2009 Nov;29(21):5657⁻⁷0.
[4]. Julien LA, et al. mTORC1-activated S6K1 phosphorylates Rictor on threonine 1135 and regulates mTORC2 signaling. Mol Cell Biol. 2010 Feb;30(4):908-21.
[5]. Chen CH, et al. ER stress inhibits mTORC2 and Akt signaling through GSK-3β-mediated phosphorylation of rictor. Sci Signal. 2011 Feb 22;4(161):ra10.
[6]. Scaiola A, et al. The 3.2-Å resolution structure of human mTORC2. Sci Adv. 2020 Nov;6(45):.
[7]. Zhuang L, et al. TSPAN8 alleviates high glucose-induced apoptosis and autophagy via targeting mTORC2. Cell Biol Int. 2022 Oct;46(10):1693-1703.
[8]. Yu Z, et al. Interactions between mTORC2 core subunits Rictor and mSin1 dictate selective and context-dependent phosphorylation of substrate kinases SGK1 and Akt. J Biol Chem. 2022 Sep;298(9):102288.
[9]. Treins C, et al. Rictor is a novel target of p70 S6 kinase-1. Oncogene. 2010 Feb 18;29(7):1003-16.
[10]. Jacinto E, et al. Mammalian TOR complex 2 controls the actin cytoskeleton and is rapamycin insensitive. Nat Cell Biol. 2004 Nov;6(11):1122-8.