研究蛋白质糖基化的两种常用方法：
1. 以放射性单糖标记细胞，使其被摄取后加在糖骨架上；
2.以特异性的化学试剂或酶裂解成分处理纯化的多肽，去除部分或全部的糖基。
糖基化
在研究蛋白质的糖基化时，使用特异性抗体通过免疫沉淀相应的抗原是极为有用的方法。当蛋白质在SDS-PAGE中迁移时，首先要注意的就是糖基化。免疫沉淀下来的蛋白质如果被糖基化，则计算出的分子质量就比预计的大30％～50％，而且条带会变宽。糖基化对细胞有多种作用，但主要是作为蛋白质转运的特殊步骤中的标记蛋白，蛋白质的结构改变可导致其活性改变。或提供细胞外的结合区，从而对细胞内的信号传导及组织发育发挥作用。
特异性抗体有助于两种过程的实施。
1. 在标记的单糖发挥作用之后，将蛋白质沉淀并通过SDS-PAGE分离，然后检测其放射活性。掺有[32S]标记的蛋氨酸或其他氨基酸的蛋白质可进行免疫沉淀，然后以化学的或酶裂解成分处理或不加处理，通过SDS-PAGE分离后检测活性的改变。
2. 活细胞用[3H]半乳糖或[3H]甘露糖进行放射标记，标记时间应较短，不超过1h，因为多糖可很快参与多种不同的生物合成途径，含糖复合物以外的其他大分子中也可标记。断裂也是问题，因为没有简单的方法可破坏所有的糖基化或全部的N端糖基化或O端糖基化。多肽—N糖基酶F常被用来裂解N端糖基，它可以断裂大部分的N端糖基。其他常用的酶包括内源性糖苷酶H和内源性糖苷酶F。尽管从技术上讲化学裂解较为复杂，但许多研究者认为一旦在实验室建立该方法，便更可靠有效。最常用的化学裂解物是无水氟甲噻嗪。
