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公司新闻
Hsp70的谷胱甘肽化修饰对其结构和功能的调控机制
点击次数：803发布时间：2020/7/28 11:38:49
020年 6月 12日，中科院生物物理所柯莎（Sarah Perrett）研究组和陈畅研究组的合作研究发现人源应激型Hsp70的C末端底物结合域的α螺旋盖子上的两个半胱氨酸发生谷胱甘肽化修饰后，导致其C末端α螺旋盖子发生去折叠，从而暴露Leu542，该残基与底物结合域的相互作用导致了Hsp70底物结合部位的封闭，而不能结合其底物，这一过程随去谷胱甘肽化的发生而完全可逆。
蛋白质半胱氨酸Cys上的谷胱甘肽化修饰作为一种可逆的氧化还原修饰，一方面可以保护蛋白免于发生磺酸化（-SO3H）等不可逆的氧化损伤，另一方面和磷酸化修饰一样发挥信号转导功能，传递氧化还原信号。
Hsp70是蛋白质质量控制体系中的核心分子伴侣，对于生命体稳态平衡有极为重要的意义。除极少数Hsp70之外，大部分Hsp70都有至少1个Cys。因此，深入挖掘Hsp70的氧化还原修饰机制对帮助揭示蛋白质稳态的氧化还原调控机制及拓展人们对Hsp70功能的认识具有重要意义。
