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公司新闻
牛血清白蛋白的应用详解
点击次数：915发布时间：2020/8/24 15:52:59
1995年Chang等人发现，蛋白质的稳定性是由蛋白表面的疏水性决定的。当温度升高时，酶的疏水位点暴露，溶液中的BSA与酶的疏水区域结合，从而维持酶的水溶性，防止发生聚集，有效提高酶的热稳定性。并且，疏水性越强的保护蛋白，对酶的保护作用越强。
BSA是一种球蛋白，分子量约为66.5kDa，表面含有大量的氨基和羧基残基，并且BSA的空间结构能够随着温度、pH、盐浓度发生变化，是一种柔性分子。作为常见的封闭蛋白，BSA能够与亲水表面、疏水表面，以及活化的共价结合表面，如活化羧基、氨基、环氧基、甲苯磺酰基等结合，抑制非特异性吸附，是一种理想的固相封闭剂。
1、维持蛋白的稳定性
当蛋白质处于“压力”的状态下，如加热、紫外照射、氧化、剪切力等，蛋白质的空间折叠趋于延展，导致内部疏水位点暴露，发生无定形聚集或者形成高结构化的淀粉样蛋白，从而失去生物活性。BSA具有良好的热稳定性，当温度上升至65度时，其空间结构的变化依然是可逆的。BSA另一个特点是能够和许多物质形成可逆结合，特别是水溶性较差的物质，如脂肪酸、血红素、胆红素、带负电荷的芳香化合物等，能够增加其水溶性。因此，BSA是理想的蛋白保护剂。当酶、或抗体等蛋白质发生空间结构变化，BSA能够与其发生可逆结合，形成稳定的、可溶的高分子复合物，防止蛋白发生无定形聚集。另外，溶液中的BSA能够与容器表面结合，防止蛋白吸附在容器表面而浓度降低。
2、免疫检测当中固相封闭蛋白
在免疫检测过程中，需要将抗体固定在固相表面，如微孔板，磁颗粒、聚苯乙烯微球或硝酸纤维膜表面。由于蛋白是一种粘性较大的分子，检测过程中，样本中的杂蛋白会与固相表面的疏水位点发生非特异性结合，造成背景干扰。因此，需要将固相表面的多余位点用封闭剂将其封闭，常用的封闭剂，如BSA、酪蛋白、明胶等能够吸附在固相表面，防止抗体、或者抗原与固相表面发生非特异性结合，降低检测本底，提高灵敏度。
