提供者:上海信帆生物科技有限公司 发布时间:2024/4/29 10:58:12 阅读次数:20次 进入该公司店铺
乳酸脱氢酶LDH 是一类NAD依赖性激酶,有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基,可构成6种四聚体同工酶。动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体,常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶(LDH1-5),C亚基则仅组成一种LDH同工酶即LDH-C4。
乳酸脱氢酶为含锌离子的金属蛋白,分子量为135-140kD,是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以肾脏含量*-高,其次是心肌和骨肌。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。
原理:
乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应,目前正反两个方向的反应均能测定,由于逆反应的速度比正反应快4倍,测得的活性也高得多,因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。
主要作用:
乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸(phenyllactic acid,PLA,C9H10O3,也称2-羟基-3-苯基丙酸)的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶,能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸,该催化反应是无氧糖酵解的*终产物。 乳酸脱氢酶主要存在于心肌、肝、肾、骨骼肌或肺等动物组织中。 乳酸脱氢酶测定常用于诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。
注意事项:
由于红细胞内LDH活性比正常血清中LDH活性高1000倍,溶血时血清LDH活性显著增高,故送检标本不能溶血。由于草酸盐抑制LDH,故测LDH活性,宜采用血清而不采用血浆。另外,若血清中未除尽血块,无论在4℃还是室温存放标本,LDH活性都将明显增高。
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